Investigadores han identificado una estructura molecular clave para la biosíntesis del cofactor de las nitrogenasas, lo que podría permitir el desarrollo de plantas capaces de fijar su propio nitrógeno y promover una agricultura sostenible.
El nitrógeno atmosférico, que constituye aproximadamente el 78% del aire, es un gas inerte para la mayoría de los seres vivos. No obstante, las plantas logran asimilarlo gracias a las nitrogenasas, enzimas vitales que solo se encuentran en ciertos microorganismos procariotas, como algunas bacterias del suelo. Un estudio internacional realizado por el Institut de Biologie Structurale (IBS) de Grenoble y el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha identificado una estructura molecular crucial en la ruta de biosíntesis del cofactor de las nitrogenasas, un componente esencial que permite a estas enzimas llevar a cabo la reacción bioquímica necesaria para convertir el nitrógeno en formas asimilables.
Este descubrimiento, publicado en la revista Nature Chemical Biology, abre nuevas posibilidades para desarrollar cultivos más sostenibles, permitiendo que las plantas fijen su propio nitrógeno. La fijación biológica del nitrógeno es un proceso mediado por las nitrogenasas, que son sensibles al oxígeno y desempeñan un papel fundamental en la transformación del nitrógeno atmosférico en amonio, un nutriente esencial para las plantas.
La asimilación del nitrógeno por parte de los microorganismos ocurre mediante este proceso conocido como fijación biológica. Las nitrogenasas dependen de un cofactor metálico, que es un componente molecular necesario para llevar a cabo la reacción bioquímica. Este cofactor se construye a través de una serie de pasos complejos que involucran múltiples proteínas. Entre ellas destaca NifEN, que actúa como un andamio facilitando las etapas finales del ensamblaje del cofactor antes de su incorporación a la nitrogenasa (NifDK).
A pesar de su importancia, hasta ahora se desconocía cómo esta proteína lograba cumplir su función crítica en el proceso de fijación biológica. Sin embargo, los investigadores Yvain Nicolet y Mickaël Cherrier del IBS, junto con Luis Rubio del CSIC en el Centro de Biotecnología y Genómica de Plantas (CBGP), han revelado recientemente cómo NifEN desempeña su papel.
Utilizando técnicas avanzadas como la microscopía electrónica criogénica (crio-EM), los científicos pudieron obtener imágenes sin precedentes del ensamblaje del cofactor de la nitrogenasa. Estas imágenes mostraron un proceso dinámico dentro de NifEN, donde diferentes partes de la proteína se mueven y reorganizan como si fueran una compuerta. Este movimiento facilita el tránsito del precursor hacia el interior de la proteína, donde se completa el ensamblaje del cofactor metálico.
Los hallazgos sugieren que la transformación del precursor podría no ocurrir en la superficie de NifEN, como se había propuesto anteriormente, sino dentro de su cavidad interna. “Estos descubrimientos indican que el proceso es más complejo y ocurre dentro de la estructura proteica”, afirma Luis Rubio.
Esta investigación representa un avance significativo en nuestra comprensión sobre cómo se construye el cofactor esencial para la actividad de las nitrogenasas. Además, proporciona información valiosa sobre la evolución entre NifEN y NifDK. Comprender estos mecanismos es fundamental para reproducirlos en sistemas no nativos como células eucariotas.
Lograr sintetizar cofactores en estos organismos podría permitir eventualmente ensamblar una nitrogenasa completamente funcional dentro de células vegetales. Esto abriría la puerta a cultivos capaces de fijar su propio nitrógeno, lo que contribuiría a una agricultura más sostenible y reduciría la dependencia de fertilizantes sintéticos.