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Materiales porosos

Investigadores del ICMol desarrollan materiales porosos flexibles y estables inspirados en la biología
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Investigadores del ICMol desarrollan materiales porosos flexibles y estables inspirados en la biología

Por José Enrique González
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jenriqueiymagazinees/8/8/19
viernes 27 de marzo de 2026, 18:02h

El equipo FUNIMAT del ICMol ha desarrollado materiales porosos innovadores que combinan estabilidad y flexibilidad, inspirándose en la estructura de las proteínas para adaptarse a su entorno.

El equipo FUNIMAT del ICMol ha logrado un avance significativo en el desarrollo de materiales porosos que pueden adaptarse a su entorno, inspirándose en sistemas biológicos. Este grupo de investigación, perteneciente al Instituto de Ciencia Molecular (ICMol) de la Universitat de València (UV), ha diseñado una innovadora estrategia sintética que permite modificar la estructura de estos materiales de manera controlada.

La iniciativa surge del proyecto ERC LIVINGPORE, liderado por Carlos Martí Gastaldo, quien es también director del grupo y profesor en el Departamento de Química Inorgánica de la UV. La propuesta se basa en una plataforma modular que utiliza aminoácidos sintéticos, combinando estabilidad química con capacidad adaptativa, dos características que suelen ser difíciles de integrar en este tipo de materiales.

Nueva familia de estructuras cristalinas

El estudio, publicado en la revista Chem, presenta una nueva categoría de estructuras cristalinas denominadas MUV-X (Materials of Universitat de València), donde la letra X representa el aminoácido utilizado. Estos materiales están compuestos por péptidos modificados y centros metálicos de zinc, formando parte del grupo conocido como materiales metal-orgánicos porosos (MOFs). Estos sólidos son capaces de albergar pequeñas moléculas dentro de sus cavidades internas.

A pesar de que algunos MOFs poseen flexibilidad estructural, permitiendo cambios en el tamaño o forma de sus poros al interactuar con diversas moléculas, mantener esta dinámica sin sacrificar la estabilidad química ha sido un desafío considerable. El equipo del ICMol ha abordado este reto tomando como referencia el funcionamiento de las proteínas, donde segmentos rígidos coexisten con partes flexibles que facilitan cambios conformacionales sin comprometer su integridad estructural.

Inspiración biomimética para nuevos materiales

Carlos Martí-Gastaldo explica: “Las proteínas son capaces de adaptarse a su entorno manteniendo su integridad estructural. Nuestro objetivo era trasladar ese equilibrio entre rigidez y flexibilidad al diseño de materiales sintéticos”. Siguiendo esta línea, los investigadores desarrollaron conectores moleculares basados en aminoácidos modificados junto a unidades químicas llamadas pirazoles. Este enfoque permite crear cadenas metálicas rígidas que sirven como elementos estructurales mientras que el esqueleto peptídico proporciona movilidad controlada.

Los resultados indican que la elección del aminoácido influye directamente en la arquitectura final del material. Por ejemplo, utilizando alanina se obtuvo una red tridimensional (MUV-A), mientras que aminoácidos con cadenas laterales más voluminosas como fenilalanina o tirosina dieron lugar a estructuras bidimensionales apiladas (MUV-F y MUV-Y).

Modulación del comportamiento frente a disolventes

Además, el tipo específico de aminoácido empleado no solo determina la estructura final sino también cómo reacciona el material ante moléculas externas. Según Natalia M. Padial, coautora del estudio: “La identidad del aminoácido no solo define la estructura final, sino también cómo responde el material frente a moléculas externas”.

Los experimentos realizados demuestran que algunos materiales pueden reorganizarse al entrar en contacto con ciertos disolventes, alterando así el tamaño y forma de sus poros. En particular, el material tridimensional MUV-A exhibe una notable flexibilidad estructural, capaz de expandirse o contraerse dependiendo del huésped presente en sus poros.

Perspectivas futuras para materiales programables

Este trabajo abre nuevas posibilidades para diseñar materiales porosos cuya respuesta estructural pueda ser programada mediante la selección específica del aminoácido utilizado. Víctor Carratalá, coautor del estudio, señala: “Esta estrategia nos permite diseñar materiales simultáneamente flexibles y robustos, donde podemos definir con precisión el entorno químico del poro según el aminoácido elegido”.

Los investigadores anticipan que estos innovadores materiales podrían tener aplicaciones prácticas en áreas como reconocimiento molecular, separación selectiva de enantiómeros o activación química de moléculas quirales gracias a su combinación única de estabilidad y adaptabilidad.

Referencia: Carratalá, V. et al. Synthetic Amino Acids for Programming Adaptive Response in Pyrazolate Peptide Frameworks. Chem (2026).

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