Un equipo de investigadores del Centro de Astrobiología (CAB-CSIC-INTA) y el Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) ha logrado un avance significativo en la comprensión de la evolución celular al “resucitar” proteínas que podrían haber formado parte de los primeros organismos vivos en la Tierra, específicamente bacterias que existieron hace entre 3.600 y 4.000 millones de años. Este estudio representa la primera reconstrucción estructural de proteínas ancestrales multiméricas, es decir, aquellas primeras maquinarias compuestas por unidades proteicas que se ensamblan para cumplir funciones biológicas esenciales.
El trabajo, publicado en la revista Molecular Biology and Evolution, proporciona información clave sobre las chaperoninas, unas de las máquinas moleculares más fundamentales para la vida. Estas estructuras son cruciales para el correcto plegamiento de las proteínas, tanto en organismos simples como en humanos. Las chaperonas actúan como mecanismos celulares de control de calidad, ayudando a otras proteínas a alcanzar su estructura tridimensional adecuada y evitando daños celulares que pueden resultar en enfermedades graves.
La función vital de las chaperoninas
Las chaperoninas son un tipo específico de chaperonas que forman estructuras con uno o dos anillos, creando una cavidad donde se lleva a cabo la actividad proteica. Para funcionar correctamente, estas maquinarias requieren energía proveniente de la hidrólisis del ATP (trifosfato de adenosina), lo que les permite atrapar proteínas dañadas por estrés oxidativo o térmico y ofrecerles una segunda oportunidad para reestructurarse y seguir operando.
A pesar de que las chaperoninas están presentes en todas las formas de vida, existen diferencias estructurales según su origen: bacterias, eucariotas o arqueobacterias. El investigador Víctor Parro destaca que mediante análisis bioinformáticos se han reconstruido secuencias de proteínas ancestrales y se han sintetizado en laboratorio para entender mejor su origen y relación evolutiva.
Resultados sorprendentes en la investigación
A pesar de presentar diferencias significativas respecto a las chaperoninas actuales —entre un 30% y un 40%—, las versiones ancestrales producidas en laboratorio muestran comportamientos similares, como proteger a otras proteínas del daño térmico. Los análisis estructurales realizados mediante microscopía electrónica revelan que la chaperonina más primitiva solo forma anillos simples compuestos por siete unidades, lo cual sugiere que estas primeras maquinarias eran más sencillas y posiblemente tenían funciones limitadas.
"Este trabajo describe estados intermedios en la evolución de las chaperoninas", explica Parro, añadiendo que ofrece un marco experimental para estudiar cómo surgió la complejidad multimérica en los organismos primitivos. Esta complejidad podría ser un fenómeno común también en otros planetas con condiciones similares.
Implicaciones futuras para la biotecnología
La capacidad para reconstruir proteínas ancestrales abre nuevas posibilidades para descubrir funciones enzimáticas innovadoras o variantes más resistentes y eficientes que podrían revolucionar el campo de la biotecnología. Según Jorge Cuéllar, otro investigador del CNB-CSIC, este proceso es un claro ejemplo de evolución molecular donde se seleccionan estructuras eficientes ante nuevos desafíos fisiológicos impuestos por el entorno.
Los hallazgos también tienen potencial aplicación industrial; algunas chaperoninas ancestrales podrían utilizarse como estabilizadores en detergentes enzimáticos o en procesos industriales que requieran resistencia a altas temperaturas o estrés químico.
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